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04/04/2002
-
02h31
free-lance para a Folha
Uma dobra fora do lugar, duas moléculas de proteína grudadas e pronto, o estrago está feito. Cientistas europeus e norte-americanos descobriram que alterações mínimas como essas causam duas das doenças neurológicas mais terríveis que se conhece: o mal da vaca louca e o de Alzheimer. Mas eles também acharam um meio de separar os agregados de proteínas, o que pode ser uma pista para a obtenção de um tratamento só para as duas doenças.
Os dois estudos saem hoje na revista científica "Nature" () e podem marcar uma reviravolta na maneira como se entendem as doenças ligadas ao desdobramento errado de proteínas, um dos temas mais controversos da biologia.
Proteínas são verdadeiros gigantes do mundo molecular, formados por centenas de "tijolos" menores —os aminoácidos— e enrolados em torno de si mesmos conforme padrões específicos para a função que desempenham.
Até agora, acreditava-se que alguns tipos de proteína, como o príon (ligado à doença da vaca louca) e a beta-amilóide (relacionada ao mal de Alzheimer), pudessem sofrer um desdobramento errado, que as induziria à agregação com outras proteínas defeituosas.
Mas a pesquisa coordenada por Chris Dobson, da Universidade de Cambridge, Reino Unido, dá um xeque-mate nessa idéia. Pegando duas proteínas totalmente inofensivas e jamais relacionadas a doenças (uma tirada da bactéria Escherichia coli, outra de vacas), os cientistas não só induziram o desdobramento perigoso como mostraram que as proteínas alteradas eram tóxicas para as células.
Outro dado importante é que o dano era causado por agregados protéicos pequenos, nas primeiras fases da união. "Nosso trabalho sugere que é preciso impedir que os agregados iniciais se formem ou se acumulem. E também indica que algumas estratégias, como impedir que placas reunindo os agregados se formem, podem ser contraproducentes ", disse Dobson à Folha.
Dessa forma, as grandes placas de proteína que aparecem no cérebro de pacientes com Alzheimer seriam a consequência da doença, não sua causa.
"A agregação de proteínas pode acontecer como parte do funcionamento 'natural' das células, mas elas têm mecanismos para lidar com isso e se proteger. Essas doenças aparecem quando esses mecanismos falham", afirma.
Já a pesquisa do americano Dennis Selkoe, da Universidade Harvard, analisou o efeito de agregados com duas ou três moléculas de proteína beta-amilóide no cérebro de ratos. Selkoe viu que eles rompiam as ligações entre as células nervosas ligadas à memória (um dos sintomas do mal de Alzheimer).
Contudo, a aplicação de uma enzima que impedia a ligação das cadeias protéicas nesse estágio, ao reduzir a produção de beta-amilóide, conseguiu deter os efeitos nocivos: mesmo na forma errada, as cadeias isoladas da proteína eram inofensivas. Para Selkoe, esse é um caminho a ser seguido em novas drogas anti-Alzheimer.
Alzheimer e vaca louca têm mesma causa, diz estudo
REINALDO JOSÉ LOPESfree-lance para a Folha
Uma dobra fora do lugar, duas moléculas de proteína grudadas e pronto, o estrago está feito. Cientistas europeus e norte-americanos descobriram que alterações mínimas como essas causam duas das doenças neurológicas mais terríveis que se conhece: o mal da vaca louca e o de Alzheimer. Mas eles também acharam um meio de separar os agregados de proteínas, o que pode ser uma pista para a obtenção de um tratamento só para as duas doenças.
Os dois estudos saem hoje na revista científica "Nature" () e podem marcar uma reviravolta na maneira como se entendem as doenças ligadas ao desdobramento errado de proteínas, um dos temas mais controversos da biologia.
Proteínas são verdadeiros gigantes do mundo molecular, formados por centenas de "tijolos" menores —os aminoácidos— e enrolados em torno de si mesmos conforme padrões específicos para a função que desempenham.
Até agora, acreditava-se que alguns tipos de proteína, como o príon (ligado à doença da vaca louca) e a beta-amilóide (relacionada ao mal de Alzheimer), pudessem sofrer um desdobramento errado, que as induziria à agregação com outras proteínas defeituosas.
Mas a pesquisa coordenada por Chris Dobson, da Universidade de Cambridge, Reino Unido, dá um xeque-mate nessa idéia. Pegando duas proteínas totalmente inofensivas e jamais relacionadas a doenças (uma tirada da bactéria Escherichia coli, outra de vacas), os cientistas não só induziram o desdobramento perigoso como mostraram que as proteínas alteradas eram tóxicas para as células.
Outro dado importante é que o dano era causado por agregados protéicos pequenos, nas primeiras fases da união. "Nosso trabalho sugere que é preciso impedir que os agregados iniciais se formem ou se acumulem. E também indica que algumas estratégias, como impedir que placas reunindo os agregados se formem, podem ser contraproducentes ", disse Dobson à Folha.
Dessa forma, as grandes placas de proteína que aparecem no cérebro de pacientes com Alzheimer seriam a consequência da doença, não sua causa.
"A agregação de proteínas pode acontecer como parte do funcionamento 'natural' das células, mas elas têm mecanismos para lidar com isso e se proteger. Essas doenças aparecem quando esses mecanismos falham", afirma.
Já a pesquisa do americano Dennis Selkoe, da Universidade Harvard, analisou o efeito de agregados com duas ou três moléculas de proteína beta-amilóide no cérebro de ratos. Selkoe viu que eles rompiam as ligações entre as células nervosas ligadas à memória (um dos sintomas do mal de Alzheimer).
Contudo, a aplicação de uma enzima que impedia a ligação das cadeias protéicas nesse estágio, ao reduzir a produção de beta-amilóide, conseguiu deter os efeitos nocivos: mesmo na forma errada, as cadeias isoladas da proteína eram inofensivas. Para Selkoe, esse é um caminho a ser seguido em novas drogas anti-Alzheimer.
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